1. Introduction
L'hélice α est l'une des deux structures secondaires principales des protéines (avec le feuillet β). Décrite par Linus Pauling et Robert Corey en 1951, elle est présente dans environ 30 % des résidus des protéines globulaires et est la structure dominante dans les protéines fibreuses comme la kératine et la myosine.
2. Structure de l'hélice α
L'hélice α est une hélice droite avec 3,6 résidus par tour et un pas de 0,54 nm. Chaque acide aminé est décalé de 100° par rapport au précédent. Le squelette peptidique forme l'axe de l'hélice, avec les chaînes latérales pointant vers l'extérieur. Les liaisons hydrogène se forment entre le groupe C=O du résidu i et le groupe N-H du résidu i+4, stabilisant la structure.
3. Stabilisation de l'hélice
La stabilité de l'hélice α dépend de la nature des acides aminés. La proline est un « briseur d'hélice » car son cycle pyrrolidine empêche la formation de la liaison hydrogène requise. Les acides aminés chargés de même signe se repoussent et déstabilisent l'hélice. La glycine, trop flexible, favorise d'autres conformations. Les hélices amphipathiques ont une face hydrophobe et une face hydrophile, ce qui les rend utiles pour les interactions membranaires.
4. Fonctions biologiques
- Kératine : hélices α superenroulées formant les cheveux, ongles et cornes
- Myosine : queue hélicoïdale permettant l'assemblage en filaments épais
- Hémoglobine : 8 hélices α par sous-unité encadrant le groupe hème
- Canaux ioniques : hélices transmembranaires formant le pore
- Facteurs de transcription : hélices de reconnaissance de l'ADN (motif hélice-tour-hélice)
5. Conclusion
L'hélice α est une solution géométrique optimale pour organiser une chaîne polypeptidique : elle maximise les liaisons hydrogène intramoléculaires tout en permettant une grande variété de fonctions selon la nature des chaînes latérales. Sa présence ubiquitaire dans les protéines reflète la robustesse thermodynamique de cette structure.